Dynamic structure and binding specifity of the receiver domain of sensor histidine kinase CKI1

• Název česky: Dynamika struktury a vazebná specifita přijímačové domény senzorové histidinkinázy CKI1
• Autoři: PEKÁROVÁ Blanka; KLUMPLER Tomáš; TŘÍSKOVÁ Olga; HORÁK Jakub; ŽÍDEK Lukáš; MAREK Jaromír; DOPITOVÁ Radka; HEJÁTKO Jan; JANDA Lubomír
• Rok publikování: 2010
• Druh: Článek ve sborníku
• Fakulta / Pracoviště MU: Přírodovědecká fakulta
• www: http://events.emagister.co.uk/conferences/20th_ipgsa_conference__international_plant_growth_substances_association/14212
• Obor: Biochemie
• Klíčová slova: multistep phosphorelay, crystal structure, NMR analysis, CKI1
• Popis: In the Arabidopsis two-component signaling, the signal is transfered from sensor histidine kinase via histidine-containing phosphotransfer proteins (AHP1-5) to nuclear response regulators. Here we show the receiver domain of histidine kinase CYTOKININ-INDEPENDENT1 (CKI1RD) interacts in vivo and in vitro with AHP2, 3 and 5 with different affinities. To unravel the molecular determinants of observed specificity, we determined crystal structure of free CKI1RD and CKI1RD in complex with magnesium ions. Dynamics of CKI1RD solution structure has been studied in details by NMR in absence or presence of magnesium ions and beryllium fluoride.

Související projekty

• Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
• Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
• Regulace morfogeneze rostlinných buněk a orgánů
• Imunomodulace jako nástroj funkční proteomiky při studiu cytokininové signální dráhy u Arabidopsis thaliana