Crystallization and initial X-ray diffraction studies of the flavoenzyme NAD(P)H:(acceptor) oxidoreductase (FerB) from the soil bacterium Paracoccus denitrificans

Logo poskytovatele
Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Fakultu sportovních studií, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

KLUMPLER Tomáš SEDLÁČEK Vojtěch MAREK Jaromír WIMMEROVÁ Michaela KUČERA Igor

Rok publikování 2010
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Acta crystallographica. Section F Structural biology and crystallization communications
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www http://www3.interscience.wiley.com/journal/123345936/abstract
Obor Biochemie
Klíčová slova PSEUDOMONAS-PUTIDA; QUINONE REDUCTASE; FERRIC REDUCTASE; FLAVOPROTEINS; CRYSTALS; PROTEIN
Popis The flavin-dependent enzyme FerB from Paracoccus denitrificans reduces a broad range of compounds, including ferric complexes, chromate and most notably quinones, at the expense of the reduced nicotinamide adenine dinucleotide cofactors NADH or NADPH. Recombinant unmodified and SeMet-substituted FerB were crystallized under similar conditions by the hanging-drop vapour-diffusion method with microseeding using PEG 4000 as the precipitant. FerB crystallized in several different crystal forms, some of which diffracted to approximately 1.8 A resolution. Structure determination by the three-wavelength MAD/MRSAD method is now in progress.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info