Differences in conformational behavior of amyloid beta in solvent with different ionic strength

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Fakultu sportovních studií, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Název česky Rozdíly v konformačním chování amyloidu beta v prostředí s různou iontovou silou
Autoři

KŘÍŽ Zdeněk KRIŠTOFÍKOVÁ Zdena KOČA Jaroslav

Rok publikování 2009
Druh Článek ve sborníku
Konference 34th Congress of the Federation-of-European-Biochemical-Societies
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Obor Fyzikální chemie a teoretická chemie
Klíčová slova amyloid beta; ionic strength; molecular dynamics; conformational behavior
Popis NTRODUCTION Amyloid beta-peptide (Abeta) is the major component of plaques found in the brains of Alzheimers patients. Among its two predominate forms - Abeta(1-40) and Abeta(1-42), the latter possesses stronger aggregation and deposition propensity than the former. To explore the conformational preference of Abeta(1-42) in solvent with different ionic strength, molecular dynamics (MD) simulations were performed. METHODS The human Abeta(1-42) structure presented in PDB database (code 1Z0Q) was used as starting point for MD simulations. The rat structure was prepared from human by mutation of 3 residues using Modeller software. The input structures were solvated by program SOLVATE and sodium and chloride ions in different concentrations were added to the system. For each system, 50 ns long trajectory was run and stability of the secondary structures of the protein was investigated. strength.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info