Substrátová specifita haloalkandehalogenáz

Varování

Publikace nespadá pod Fakultu sportovních studií, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

MONINCOVÁ Marta SATO Yukari TĚŠÍNSKÁ Iva PROKOP Zbyněk NAGATA Yuji DAMBORSKY Jiri

Rok publikování 2004
Druh Článek ve sborníku
Konference Sborník abstraktů, STUDENTSKÁ VĚDECKÁ KONFERENCE v oboru chemie a biochemie
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
Obor Biochemie
Popis Haloalkanedehalogenasy jsou mikrobiální enzymy se schopností štěpit vazbu mezi uhlíkem a halogenem v halogenovaných alifatických uhlovodících. Tyto enzymy lze využívat pro bioremediace, jako průmyslové biokatalyzátory a biosenzory. Detailně jsou prostudovány haloalkandehalogenasy DhlA z Xanthobacter autotrophicus GJ10 [1], DhaA z Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13064 [2] a LinB ze Sphingomonas paucimobilis UT26 [3]. V genomových databázích bylo nalezeno několik sekvencí, které vykazují sekvenční podobnost s dosud prostudovanými haloalkandehalogenasami a o kterých se proto domníváme, že kódují nové haloalkandehalogenasy. Protein Rv2579 z Mycobacterium tuberculosis H37Rv má 68% sekvenční podobnost s LinB. Gen rv2579 byl přenesen do Escherichia coli, protein Rv2579 byl exprimován, purifikován a byla ověřena jeho schopnost katalyzovat odbourávání halogenovaných uhlovodíků. Vzrůstající počet členů rodiny haloalkandehalogenas vyžaduje podrobnější charakterizaci, např. srovnáním substrátových specificit. Pro sadu 31 substrátů a všechny známé haloalkandehalogenasy jsou stanovovány katalytické konstanty. Data budou zpracována vícerozměrnou statistickou metodou - analýzou hlavních komponent [4]. Výsledek statistické analýzy umožní studovat strukturně-funkční vztahy u haloalkandehalogenas. Shrnutí znalostí o struktuře a funkci v rámci jedné proteinové rodiny bude důležitým příspěvkem ke znalostem evoluce proteinů. Reference: 1. Verschueren, K.H.G., Seljee, F., Rozeboom, H.J., Kalk, K.H., Dijkstra, B.W. (1993) Crystallographic analysis of the catalytic mechanism of haloalkane dehalogenase. Nature 363, 693-698 2. Newman, J., Peat, T.S., Richard, R., Kan, L., Swanson, P.E., Affholter, J.A., Holmes, I.H., Schindler, J.F., Unkefer, C.J., Terwilliger, T.C. (1999) Haloalkane dehalogenase: structure of a Rhodococcus enzyme. Biochemistry 38, 16105-16114 3. Marek, J., Vevodova, J., Kuta-Smatanova, I., Nagata, Y., Svensson, L.A., Newman, J., Takagi, M., Damborsky, J. (2000) Crystal structure of the haloalkane dehalogenase from Sphingomonas paucimobilis UT26. Biochemistry 39, 14082-14086 4. Wold, S., Esbensen, K., Geladi, P. (1987) Principal Component Analysis. Chemometrics and Intelligent Laboratory Systems 2, 37-52
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info