Conformational Selection of Dimethylarginine Recognition by the Survival Motor Neuron Tudor Domain

Varování

Publikace nespadá pod Fakultu sportovních studií, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	SUPEKAR S. PAPAGEORGIOU Anna GEMMECKER G. PELTZER R. JOHANSSON M.P. TRIPSIANES Konstantinos SATTLER M. KAILA V.R.I.
Rok publikování	2018
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Angewandte Chemie International Edition
Fakulta / Pracoviště MU	Středoevropský technologický institut
Citace
Doi	http://dx.doi.org/10.1002/anie.201708233
Klíčová slova	arginine rotation; cation-p interactions; dynamic NMR; QM/MM; quantum chemistry
Popis	Tudor domains bind to dimethylarginine (DMA) residues, which are post-translational modifications that play a central role in gene regulation in eukaryotic cells. NMR spectroscopy and quantum calculations are combined to demonstrate that DMA recognition by Tudor domains involves conformational selection. The binding mechanism is confirmed by a mutation in the aromatic cage that perturbs the native recognition mode of the ligand. General mechanistic principles are delineated from the combined results, indicating that Tudor domains utilize cation-p interactions to achieve ligand recognition.
Související projekty:	Molekulární stavba protein-DNA komplexů zapojených v opravě nukleotidových sestřihů CEITEC 2020