Structural Basis for Polyproline-Mediated Ribosome Stalling and Rescue by the Translation Elongation Factor EF-P

Varování

Publikace nespadá pod Fakultu sportovních studií, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

HUTER P. ARENZ S. BOCK L.V. GRAF M. FRISTER J.O. HEUER A. PEIL L. STAROSTA A.L. WOHLGEMUTH I. PESKE F. NOVÁČEK Jiří BERNINGHAUSEN O. GRUBMULLER H. TENSON T. BECKMANN R. RODNINA M.V. VAIANA A.C. WILSON D.N.

Rok publikování 2017
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj Molecular Cell
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S109727651730789X?via%3Dihub
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2017.10.014
Klíčová slova PEPTIDE-BOND FORMATION; AMINOACYL-TRANSFER-RNA; MOLECULAR-DYNAMICS; PROTEIN-SYNTHESIS; 70S RIBOSOME; CRYO-EM; CRYSTAL-STRUCTURE; PROLINE RESIDUES; FACTOR EIF5A; MECHANISM
Přiložené soubory
Popis Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or archaeal/eukaryotic a/eIF5A. To date, no structures exist of EF-P or eIF5A in complex with translating ribosomes stalled at polyproline stretches, and thus structural insight into how EF-P/eIF5A rescue these arrested ribosomes has been lacking. Here we present cryo-EM structures of ribosomes stalled on proline stretches, without and with modified EF-P. The structures suggest that the favored conformation of the polyproline-containing nascent chain is incompatible with the peptide exit tunnel of the ribosome and leads to destabilization of the peptidyltRNA. Binding of EF-P stabilizes the P-site tRNA, particularly via interactions between its modification and the CCA end, thereby enforcing an alternative conformation of the polyproline-containing nascent chain, which allows a favorable substrate geometry for peptide bond formation.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info