Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability

Varování

Publikace nespadá pod Fakultu sportovních studií, ale pod Lékařskou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

KOSZTYU Pavlína CETKOVSKÁ Kateřina VOUSDEN Karen H. ULDRIJAN Stjepan

Rok publikování 2012
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj FEBS Letters
Fakulta / Pracoviště MU

Lékařská fakulta

Citace
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2012.05.034
Obor Onkologie a hematologie
Klíčová slova p53 degradation; Mdm2; Acidic domain; Mutagenesis; Ubiquitin ligase activity; Binding partner
Přiložené soubory
Popis The exact role of the central acidic domain of Mdm2 in p53 degradation remains unclear. We therefore performed a systematic and comprehensive analysis of the acidic domain using a series of short deletions and found that only a minor part of the domain was indispensable for Mdm2-mediated p53 ubiquitylation. Moreover, we identified a short stretch of acidic amino acids required for p53 degradation but not ubiquitylation, indicating that, in addition to p53 ubiquitylation, the acidic domain might be involved in a critical post-ubiquitylation step in p53 degradation. Rather than representing a single functional domain, different parts of the acidic region perform separate functions in p53 degradation, suggesting that it might be possible to therapeutically target them independently.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.

Další info